Electron spin resonance spectroscopy

Electron spin resonance (ESR) spectroscopy is a very powerful and sensitive method for the characterization of the electronic structures of materials with unpaired electrons. There is a variety of ESR techniques, each with its own advantages. In continuous wave ESR (CW-ESR), the sample is subjected to a continuous beam of microwave irradiation of fixed frequency and the magnetic field is swept. Different microwave frequencies may be used and they are denoted as S-band (3.5 GHz), X-band (9.25 GHz), K-band (20 GHz), Q-band (35 GHz) and W-band (95 GHz). Other techniques, such as electron nuclear double resonance (ENDOR) and electron spin echo envelope modulation (ESEEM) spectroscopies, record in essence the NMR spectra of paramagnetic species.

  • Bacterial Pac Man molecule snaps at sugar

    The P domain (yellow) patrols with its mouth open until it encounters a sialic acid molecule (purple). This movement was analyzed with distance measurements using the spin markers shown in blue.  © Dr. Gregor Hagelüken/Uni Bonn

    Many pathogens use certain sugar compounds from their host to help conceal themselves against the immune system. Scientists at the University of Bonn have now, in cooperation with researchers at the University of York in the United Kingdom, analyzed the dynamics of a bacterial molecule that is involved in this process. They demonstrate that the protein grabs onto the sugar molecule with a Pac Man-like chewing motion and holds it until it can be used. Their results could help design therapeutics that could make the protein poorer at grabbing and holding and hence compromise the pathogen in the host. The study has now been published in “Biophysical Journal”.

  • Forscher sehen Biomolekülen bei der Arbeit zu

    Ein Cytochrom-Molekül  wurde mit einem magnetischen Etikett versehen (farbige Struktur rechts oben). Zusammen mit einem Bestandteil des Cytochroms (rot) konnte dann der Abstand bestimmt werden. © AG Schiemann/Uni Bonn

    Wissenschaftlern der Universität Bonn ist es gelungen, einem wichtigen Zellprotein bei der Arbeit zuzusehen. Sie nutzten dazu eine Methode, mit der man Strukturänderungen komplexer Moleküle messen kann. Das weiter entwickelte Verfahren erlaubt es, derartige Prozesse in der Zelle zu beobachten, also der natürlichen Umgebung. Die Forscher stellen zudem eine Art Werkzeugkasten zur Verfügung, der die Vermessung unterschiedlichster Moleküle erlaubt. Ihre Studie ist jetzt in der Zeitschrift „Angewandte Chemie International Edition“ erschienen. Wenn wir eine vorweihnachtliche Walnuss öffnen wollen, benutzen wir dazu in der Regel einen Nussknacker. Der besteht im einfachsten Fall aus zwei Schenkeln, die sich um ein Gelenk gegeneinander bewegen und so Druck auf die Schale ausüben können. Ganz simpel, eigentlich – um zu begreifen, wie so ein Nussknacker funktioniert, genügt es uns, ihn ein einziges Mal in Aktion zu sehen.